Revision 1

#17229Store at -20C

1 Kit

(7 x 20 microliters)

Cell Signaling Technology

Orders: 877-616-CELL (2355) [email protected]

Support: 877-678-TECH (8324)

Web: [email protected] cellsignal.com

3 Trask LaneDanversMassachusetts01923USA
For Research Use Only. Not for Use in Diagnostic Procedures.
Product Includes Product # Quantity Mol. Wt Isotype/Source
Bcl-2 (D55G8) Rabbit mAb 4223 20 µl 26 kDa Rabbit IgG
Phospho-Bcl-2 (Ser70) (5H2) Rabbit mAb 2827 20 µl 28 kDa Rabbit IgG
Mcl-1 (D2W9E) Rabbit mAb 94296 20 µl 40 (human), 35 (rodent) kDa Rabbit IgG
Phospho-Mcl-1 (Thr163) (D5M9D) Rabbit mAb 14765 20 µl 40 kDa Rabbit IgG
Bcl-xL (54H6) Rabbit mAb 2764 20 µl 30 kDa Rabbit IgG
A1/Bfl-1 (D1A1C) Rabbit mAb 14093 20 µl 18 kDa Rabbit IgG
Bcl-w (31H4) Rabbit mAb 2724 20 µl 18 kDa Rabbit IgG
Anti-rabbit IgG, HRP-linked Antibody 7074 100 µl Goat 

Please visit cellsignal.com for individual component applications, species cross-reactivity, dilutions, protocols, and additional product information.

Description

The Pro-Survival Bcl-2 Family Antibody Sampler Kit II provides an economical means to examine several members of the Bcl-2 family. The kit contains enough primary antibody to perform two western blot experiments.

Storage

Supplied in 10 mM sodium HEPES (pH 7.5), 150 mM NaCl, 100 µg/ml BSA, 50% glycerol and less than 0.02% sodium azide. Store at –20°C. Do not aliquot the antibody.

Background

The Bcl-2 family consists of a number of evolutionarily conserved proteins containing Bcl-2 homology domains (BH) that regulate apoptosis through control of mitochondrial membrane permeability and release of cytochrome c (1-3). Four BH domains have been identified (BH1-4) that mediate protein interactions. The family can be separated into three groups based upon function and sequence homology: pro-survival members include Bcl-2, Bcl-xL, Mcl-1, A1 and Bcl-w; pro-apoptotic proteins include Bax, Bak and Bok; and "BH3 only" proteins Bad, Bik, Bid, Puma, Bim, Bmf, Noxa and Hrk. Interactions between death-promoting and death-suppressing Bcl-2 family members has led to a rheostat model in which the ratio of pro-apoptotic and anti-apoptotic proteins controls cell fate (4). Thus, pro-survival members exert their behavior by binding to and antagonizing death-promoting members. In general, the "BH3-only members" can bind to and antagonize the pro-survival proteins leading to increased apoptosis (5). While some redundancy of this system likely exists, tissue specificity, transcriptional and post-translational regulation of many of these family members can account for distinct physiological roles.
Several phosphorylation sites have been identified within Bcl-2 including Thr56, Ser70, Thr74 and Ser87 (6). These phosphorylation sites may be targets of the ASK1/MKK7/JNK1 pathway, and phosphorylation of Bcl-2 may be a marker for mitotic events (7,8). Mutation of Bcl-2 at Thr56 or Ser87 inhibits its anti-apoptotic activity during glucocorticoid-induced apoptosis of T lymphocytes (9). Interleukin 3 and JNK-induced Bcl-2 phosphorylation at Ser70 may be required for its enhanced antiapoptotic functions (10).
Mcl-1 is phosphorylated in response to treatment with phorbol ester, microtubule-damaging agents, oxidative stress, and cytokine withdrawal (11-14). Phosphorylation at Thr163, the conserved MAP kinase/ERK site located within the PEST region, slows Mcl-1 protein turnover (13) but may prime the GSK-3 mediated phosphorylation at Ser159 that leads to Mcl-1 destabilization (14).

  1. Cory, S. et al. (2003) Oncogene 22, 8590-607.
  2. Antonsson, B. and Martinou, J.C. (2000) Exp Cell Res 256, 50-7.
  3. Sharpe, J.C. et al. (2004) Biochim Biophys Acta 1644, 107-13.
  4. Korsmeyer, S.J. et al. (1993) Semin Cancer Biol 4, 327-32.
  5. Bouillet, P. and Strasser, A. (2002) J Cell Sci 115, 1567-74.
  6. Maundrell, K. et al. (1997) J Biol Chem 272, 25238-42.
  7. Yamamoto, K. et al. (1999) Mol Cell Biol 19, 8469-78.
  8. Ling, Y.H. et al. (1998) J Biol Chem 273, 18984-91.
  9. Huang, S.T. and Cidlowski, J.A. (2002) FASEB J 16, 825-32.
  10. Deng, X. et al. (2001) J Biol Chem 276, 23681-8.
  11. Domina, A.M. et al. (2000) J Biol Chem 275, 21688-94.
  12. Inoshita, S. et al. (2002) J Biol Chem 277, 43730-4.
  13. Domina, A.M. et al. (2004) Oncogene 23, 5301-15.
  14. Maurer, U. et al. (2006) Mol Cell 21, 749-60.

Background References

    Trademarks and Patents

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