Revision 5

#73959Store at -20C

1 Kit

(8 x 20 microliters)

Cell Signaling Technology

Orders: 877-616-CELL (2355) [email protected]

Support: 877-678-TECH (8324)

Web: [email protected] cellsignal.com

3 Trask LaneDanversMassachusetts01923USA
For Research Use Only. Not for Use in Diagnostic Procedures.
Product Includes Product # Quantity Mol. Wt Isotype/Source
MMP-9 (D6O3H) XP® Rabbit mAb 13667 20 µl 84, 92 kDa Rabbit IgG
MMP-2 (D2O4T) Rabbit mAb 87809 20 µl 64,72 kDa Rabbit IgG
MMP-3 (D7F5B) Rabbit mAb 14351 20 µl 60 kDa Rabbit IgG
TIMP1 (D10E6) Rabbit mAb 8946 20 µl 26 kDa Rabbit IgG
TIMP2 (D18B7) Rabbit mAb 5738 20 µl 22 kDa Rabbit IgG
TIMP3 (D74B10) Rabbit mAb 5673 20 µl 20, 25 kDa Rabbit IgG
MMP-7 Antibody 71031 20 µl 28 kDa Rabbit 
MT1-MMP (E3S5S) Rabbit mAb 26424 20 µl 62 kDa Rabbit IgG
Anti-rabbit IgG, HRP-linked Antibody 7074 100 µl Goat 

Please visit cellsignal.com for individual component applications, species cross-reactivity, dilutions, protocols, and additional product information.

Description

The Matrix Remodeling Antibody Sampler Kit provides an economical means of detecting different MMPs and TIMPs using the specific corresponding antibodies. The kit contains enough antibody to perform at least two western blot experiments with each primary antibody.

Storage

Supplied in 10 mM sodium HEPES (pH 7.5), 150 mM NaCl, 100 µg/ml BSA, 50% glycerol and less than 0.02% sodium azide. Store at –20°C. Do not aliquot the antibody.

Background

Matrix remodeling is mainly controlled by MMPs and TIMPs. The matrix metalloproteinase (MMP) family of proteases are a group of zinc-dependent enzymes that target extracellular proteins, including growth factors, cell surface receptors, adhesion molecules, matrix structural proteins, and other proteases (1, 2). Among the family members, MMP-2, MMP-3, MMP-7, MMP-9, and MMP14 (MT1-MMP) have been characterized as important factors for normal tissue remodeling during embryonic development, wound healing, tumor invasion, angiogenesis, carcinogenesis, and apoptosis (3). MMP activity is regulated by mechanisms of both transcriptional control and post translational protein processing. Once synthesized, MMPs exist as latent proenzymes. Maximum MMP activity requires proteolytic cleavage to generate active MMPs by releasing the inhibitory propeptide domain from the full-length protein (4). MMP activity can be inhibited through its binding to endogenously expressed TIMPs. TIMPs are members of the family of tissue inhibitors of matrix metalloproteinases that include TIMP1, TIMP2, TIMP3, and TIMP4. The main function of TIMPs is their inhibitory effect on MMPs. TIMPs irreversibly inactivate MMPs by direct binding MMPs and chelating their zinc cofactor at the catalytic site to inhibit the proteinase function (5,6).

  1. Kessenbrock, K. et al. (2010) Cell 141, 52-67.
  2. McCawley, L.J. and Matrisian, L.M. (2001) Curr Opin Cell Biol 13, 534-40.
  3. Page-McCaw, A. et al. (2007) Nat Rev Mol Cell Biol 8, 221-33.
  4. Hadler-Olsen, E. et al. (2011) FEBS J 278, 28-45.
  5. Nagase, H. et al. (2006) Cardiovasc Res 69, 562-73.
  6. Visse, R. and Nagase, H. (2003) Circ Res 92, 827-39.

Background References

    Trademarks and Patents

    Cell Signaling Technology is a trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
    XP is a registered trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
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