16.5
#P15655
14173
Background
FGF-basic (FGF2) is produced in both embryonic and adult cell types, and contributes to the pathogenesis of various diseases, including cancer and atherosclerosis (1). FGF-basic is involved in developmental processes and regulates differentiation, proliferation, and migration (1-6). FGF-basic is a critical factor for growing embryonic stem cells in culture without inducing differentiation. FGF-basic has a high affinity for heparan sulfate (1,2) and binding is a step in the FGF-basic activation of FGFR tyrosine kinase. There are four distinct FGF receptors and each has multiple splice variants. FGF-basic binds with high affinity to many, but not all, FGFRs. Signaling cascades activated through FGF-basic binding to FGFR include the ras-raf-MAPK, PLCγ/PKC, and PI3K/Akt pathways (1).
- Dvorak, P. and Hampl, A. (2005) Folia Histochem Cytobiol 43, 203-8.
- Ornitz, D.M. and Itoh, N. (2001) Genome Biol 2, REVIEWS3005.
- Shi, Y. et al. (2008) Crit Rev Oncol Hematol 65, 43-53.
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- Marek, L. et al. (2009) Mol Pharmacol 75, 196-207.
- Acevedo, V.D. et al. (2009) Cell Cycle 8, 580-8.
Endotoxin
Endotoxin levels are less than or equal to 1 EU / 1 μg mFGF-basic.
Purity
A greater than or equal to 95% purity was determined by SDS-PAGE.
Source / Purification
Recombinant mouse FGF-basic was expressed in E. coli and is supplied in a lyophilized form.
Bioactivity
The bioactivity of recombinant mFGF-basic was determined in an NR6R-3T3 cell proliferation assay. The ED50 of each lot is less than or equal to 2.5 ng/mL.
Background
FGF-basic (FGF2) is produced in both embryonic and adult cell types, and contributes to the pathogenesis of various diseases, including cancer and atherosclerosis (1). FGF-basic is involved in developmental processes and regulates differentiation, proliferation, and migration (1-6). FGF-basic is a critical factor for growing embryonic stem cells in culture without inducing differentiation. FGF-basic has a high affinity for heparan sulfate (1,2) and binding is a step in the FGF-basic activation of FGFR tyrosine kinase. There are four distinct FGF receptors and each has multiple splice variants. FGF-basic binds with high affinity to many, but not all, FGFRs. Signaling cascades activated through FGF-basic binding to FGFR include the ras-raf-MAPK, PLCγ/PKC, and PI3K/Akt pathways (1).
Background References
Cross-Reactivity Key
H: human M: mouse R: rat Hm: hamster Mk: monkey Vir: virus Mi: mink C: chicken Dm: D. melanogaster X: Xenopus Z: zebrafish B: bovine Dg: dog Pg: pig Sc: S. cerevisiae Ce: C. elegans Hr: horse GP: Guinea Pig Rab: rabbit All: all species expected
Trademarks and Patents
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