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#P01582
16175
Background
IL-1α is a pro-inflammatory cytokine produced by activated monocytes, lymphocytes and epithelial cells (1). IL-1α is synthesized as an active precursor protein that appears to be cleaved by cytosolic proteases into its mature form (1,2). Often, precursor and mature forms of IL-1α are primarily retained intracellularly rather than constitutively secreted. (1,2). Signaling by IL-1α involves IL-1α binding to an IL-1 accessory protein (IL-1-AcP) and then the complex binds to IL-1RI (1,2). Signaling is through activation of MAP kinase and NFκB pathways (1,2). IL-1α also binds to an IL-RII that lacks an intracellular signaling domain and thereby serves as a high affinity decoy receptor. Inhibition of IL-1α activity is through IL-1R antagonist (IL-1Ra) that binds IL-1R1 but does not signal. IL-1α has been shown to be a key mediator of virus-induced inflammatory responses in mice (3).
Endotoxin
Less than 0.01 ng endotoxin/1 μg mIL-1α.
Purity
>98% as determined by SDS-PAGE of 6 μg reduced (+) and non-reduced (-) recombinant mIL-1α. All lots are greater than 98% pure.
Source / Purification
Recombinant mouse IL-1α (mIL-1α) Ser115-Ser270 (Accession #NP_034684) was produced in E.coli at Cell Signaling Technology.
Bioactivity
The bioactivity of recombinant mIL-1α was determined by its ability to induce mouse IL-6 production by 3T3 MEFs WT. The ED50 of each lot is between 5-20 pg/ml.
Background
IL-1α is a pro-inflammatory cytokine produced by activated monocytes, lymphocytes and epithelial cells (1). IL-1α is synthesized as an active precursor protein that appears to be cleaved by cytosolic proteases into its mature form (1,2). Often, precursor and mature forms of IL-1α are primarily retained intracellularly rather than constitutively secreted. (1,2). Signaling by IL-1α involves IL-1α binding to an IL-1 accessory protein (IL-1-AcP) and then the complex binds to IL-1RI (1,2). Signaling is through activation of MAP kinase and NFκB pathways (1,2). IL-1α also binds to an IL-RII that lacks an intracellular signaling domain and thereby serves as a high affinity decoy receptor. Inhibition of IL-1α activity is through IL-1R antagonist (IL-1Ra) that binds IL-1R1 but does not signal. IL-1α has been shown to be a key mediator of virus-induced inflammatory responses in mice (3).
Background References
Cross-Reactivity Key
H: human M: mouse R: rat Hm: hamster Mk: monkey Vir: virus Mi: mink C: chicken Dm: D. melanogaster X: Xenopus Z: zebrafish B: bovine Dg: dog Pg: pig Sc: S. cerevisiae Ce: C. elegans Hr: horse GP: Guinea Pig Rab: rabbit All: all species expected
Trademarks and Patents
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