| Product Includes | Product # | Quantity | Mol. Wt | Isotype/Source |
|---|---|---|---|---|
| CHD1 (D8C2) Rabbit mAb | 4351 | 40 µl | 220 kDa | Rabbit IgG |
| CHD2 Antibody | 4170 | 40 µl | 260 kDa | Rabbit |
| CHD3 Antibody | 4241 | 40 µl | 260 kDa | Rabbit |
| CHD4 (D8B12) Rabbit mAb | 11912 | 40 µl | 260 kDa | Rabbit IgG |
| CHD7 (D3F5) Rabbit mAb | 6505 | 40 µl | 336 kDa | Rabbit IgG |
| CHD8 (D3C1) Rabbit mAb | 11891 | 40 µl | 290 kDa | Rabbit IgG |
| Anti-rabbit IgG, HRP-linked Antibody | 7074 | 100 µl | Goat |
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Description
The Chromodomain Helicase DNA-Binding (CHD) Family Antibody Sampler Kit provides an economical means to investigate the CHD family members associated with the histone deacetylase NuRD complex. This kit contains enough primary antibody to perform four western blots per primary antibody.
Storage
Background
Chromodomain-helicase-DNA-binding domain (CHD) proteins have been identified in a variety of organisms (1,2). This family of nine proteins is divided into three separate subfamilies: subfamily I (CHD1 and CHD2), subfamily II (CHD3 and CHD4), and subfamily III (CHD5, CHD6, CHD7, CHD8, and CHD9). All CHD proteins contain two tandem amino-terminal chromodomains, a SWI/SNF-related ATPase domain, and a carboxy-terminal DNA-binding domain (1,2). The chromodomains facilitate binding to methylated lysine residues of histone proteins and confer interactions with specific regions of chromatin. The SWI/SNF-related ATPase domain utilizes energy from ATP hydrolysis to modify chromatin structure. CHD proteins are often found in large, multiprotein complexes with their transcriptional activation or repression activity governed by other proteins within the complex. CHD3 (also known as Mi2-α) and CHD4 (also known as Mi2-β) are central components of the nucleosome remodeling and histone deacetylase (NuRD) transcriptional repressor complex, which also contains HDAC1, HDAC2, RBAP48, RBAP46, MTA1, MTA2, MTA3, and MBD3 (3-8). Both CHD3 and CHD4 contain two plant homeodomain (PHD) zinc finger domains that bind directly to HDAC1 and HDAC2.
- Hall, J.A. and Georgel, P.T. (2007) Biochem Cell Biol 85, 463-76.
- Marfella, C.G. and Imbalzano, A.N. (2007) Mutat Res 618, 30-40.
- Tong, J.K. et al. (1998) Nature 395, 917-21.
- Xue, Y. et al. (1998) Mol Cell 2, 851-61.
- Zhang, Y. et al. (1998) Cell 95, 279-89.
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- Jones, P.L. et al. (1998) Nat Genet 19, 187-91.
- Fujita, N. et al. (2003) Cell 113, 207-19.
Background References
Trademarks and Patents
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