| Product Includes | Product # | Quantity | Mol. Wt | Isotype/Source |
|---|---|---|---|---|
| COX IV (3E11) Rabbit mAb | 4850 | 20 µl | 17 kDa | Rabbit IgG |
| β-Tubulin (9F3) Rabbit mAb | 2128 | 20 µl | 55 kDa | Rabbit IgG |
| Histone H3 (D1H2) XP® Rabbit mAb | 4499 | 20 µl | 17 kDa | Rabbit IgG |
| GAPDH (D16H11) XP® Rabbit mAb | 5174 | 20 µl | 37 kDa | Rabbit IgG |
| β-Actin (D6A8) Rabbit mAb | 8457 | 20 µl | 45 kDa | Rabbit IgG |
| Anti-rabbit IgG, HRP-linked Antibody | 7074 | 100 µl | Goat |
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Description
The Loading Control Antibody Sampler Kit contains antibodies to a variety of housekeeping proteins. The kit contains enough primary and secondary antibodies to perform two western blots per primary antibody.
Storage
Background
Housekeeping proteins perform numerous basic functions within the cell and are constitutively expressed at high levels in a variety of tissues and cell types. Western blot analysis commonly uses housekeeping proteins such as β-actin, COX IV, GAPDH, histone H3 and the α- and β-tubulins as loading controls. Actin is a ubiquitous protein and a major component of the eukaryotic cytoskeleton. Actin exists mainly as the F-actin fibrous polymer (1). Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) catalyzes the phosphorylation of glyceraldehyde-3-phosphate during glycolysis. Recent work has demonstrated that GAPDH plays roles in apoptosis (2), gene expression (3), and nuclear transport (4). Globular tubulin subunits made up of α- and β-tubulin heterodimers are the building blocks of microtubules, one of three types of cytosolic fibers that comprise the cytoskeleton (5). Histone proteins, including histone H3, make up the primary building block of chromatin known as nucleosomes. Modulation of the chromatin structure plays an important role in the regulation of transcription in eukaryotes (6). Cytochrome c oxidase (COX) is a hetero-oligomeric enzyme consisting of 13 subunits localized to the inner mitochondrial membrane (7-9). It is the terminal enzyme complex in the respiratory chain, catalyzing the reduction of protons across the mitochondrial inner membrane to drive ATP synthesis (10).
- Condeelis, J. (2001) Trends Cell Biol 11, 288-93.
- Hara, M.R. and Snyder, S.H. Cell Mol Neurobiol (2006) 26, 527-38.
- Zheng, L. et al. (2003) Cell 114, 255-66.
- Bae, B.I. et al. (2006) Proc Natl Acad Sci USA 103, 3405-9.
- Westermann, S. and Weber, K. (2003) Nat Rev Mol Cell Biol 4, 938-47.
- Workman, J.L. and Kingston, R.E. (1998) Annu Rev Biochem 67, 545-79.
- Ostermeier, C. et al. (1996) Curr Opin Struct Biol 6, 460-6.
- Capaldi, R.A. et al. (1983) Biochim Biophys Acta 726, 135-48.
- Kadenbach, B. et al. (2000) Free Radic Biol Med 29, 211-21.
- Barrientos, A. et al. (2002) Gene 286, 53-63.
Background References
Trademarks and Patents
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