| Product Includes | Product # | Quantity | Mol. Wt | Isotype/Source |
|---|---|---|---|---|
| EGF Receptor (D38B1) XP® Rabbit mAb | 4267 | 20 µl | 175 kDa | Rabbit IgG |
| Phospho-EGF Receptor (Tyr1068) (D7A5) XP® Rabbit mAb | 3777 | 20 µl | 175 kDa | Rabbit IgG |
| Phospho-EGF Receptor (Tyr992) Antibody | 2235 | 20 µl | 175 kDa | Rabbit |
| Phospho-EGF Receptor (Tyr1045) Antibody | 2237 | 20 µl | 175 kDa | Rabbit |
| Anti-rabbit IgG, HRP-linked Antibody | 7074 | 100 µl | Goat |
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Description
The Phospho-EGF Receptor Antibody Sampler Kit provides an economical means of evaluating the EGF Receptor and several phosphorylation sites that are involved in its activation. The kit contains enough primary and secondary antibodies to perform two Western blot experiments.
Storage
Background
The epidermal growth factor (EGF) receptor is a transmembrane tyrosine kinase that belongs to the HER/ErbB protein family. Ligand binding results in receptor dimerization, autophosphorylation, activation of downstream signaling, internalization, and lysosomal degradation (1,2). Phosphorylation of EGF receptor (EGFR) at Tyr845 in the kinase domain is implicated in stabilizing the activation loop, maintaining the active state enzyme, and providing a binding surface for substrate proteins (3,4). c-Src is involved in phosphorylation of EGFR at Tyr845 (5). The SH2 domain of PLCγ binds at phospho-Tyr992, resulting in activation of PLCγ-mediated downstream signaling (6). Phosphorylation of EGFR at Tyr1045 creates a major docking site for the adaptor protein c-Cbl, leading to receptor ubiquitination and degradation following EGFR activation (7,8). The GRB2 adaptor protein binds activated EGFR at phospho-Tyr1068 (9). A pair of phosphorylated EGFR residues (Tyr1148 and Tyr1173) provide a docking site for the Shc scaffold protein, with both sites involved in MAP kinase signaling activation (2). Phosphorylation of EGFR at specific serine and threonine residues attenuates EGFR kinase activity. EGFR carboxy-terminal residues Ser1046 and Ser1047 are phosphorylated by CaM kinase II; mutation of either of these serines results in upregulated EGFR tyrosine autophosphorylation (10).
- Hackel, P.O. et al. (1999) Curr Opin Cell Biol 11, 184-9.
- Zwick, E. et al. (1999) Trends Pharmacol Sci 20, 408-12.
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Background References
Trademarks and Patents
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