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24387
SARS-CoV-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb
Primary Antibodies
Monoclonal Antibody

SARS-CoV-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb #24387

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Titration curves for SARS-CoV-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb bound to recombinant SARS-CoV-2 spike proteins in ELISA. ELISA plates were coated with one of the following recombinant proteins: SARS-CoV-2 Spike (trimeric) (16-1208) Recombinant Protein (8xHis-Tag) #65444, SARS-CoV-2 Spike RBD (318-541) Recombinant Protein (8xHis-Tag) #48801, or SARS-CoV-2 Spike S1-NTD (16-316) Recombinant Protein (8xHis-Tag) #88587. Anti-mouse IgG, HRP-linked Antibody #7076 was added to recognize bound SARS-CoV-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb. Values on the y-axis indicate absorbance measured at 450 nm.

SARS-CoV-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb: Image 2

Binding kinetics between SARS-CoV-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb (immobilized) and SARS-CoV-2 Spike RBD (multimeric) (319-591) Recombinant Protein (8xHis-Tag) #17862 (in solution, at indicated concentrations). The vertical red line (180 sec) indicates addition of PBS to induce dissociation. Binding was detected with an anti-mouse Fc biosensor. Values on y-axis indicate binding response signals recorded for 5 different concentrations of SARS-CoV-2 Spike RBD (multimeric) (319-591) Recombinant Protein (8xHis-Tag) #17862 (31.2, 62.5, 125, 250, and 500 nM).

To Purchase # 24387S
製品番号 サイズ 価格 在庫
24387S
100 µg

Supporting Data

REACTIVITY Vir
SENSITIVITY
MW (kDa)
Source/Isotype Mouse IgG2a

Application Key:

  • W-Western
  • IP-Immunoprecipitation
  • IHC-Immunohistochemistry
  • ChIP-Chromatin Immunoprecipitation
  • IF-Immunofluorescence
  • F-Flow Cytometry
  • E-P-ELISA-Peptide

Species Cross-Reactivity Key:

  • H-Human
  • M-Mouse
  • R-Rat
  • Hm-Hamster
  • Mk-Monkey
  • Mi-Mink
  • C-Chicken
  • Dm-D. melanogaster
  • X-Xenopus
  • Z-Zebrafish
  • B-Bovine
  • Dg-Dog
  • Pg-Pig
  • Sc-S. cerevisiae
  • Ce-C. elegans
  • Hr-Horse
  • All-All Species Expected

Storage

Store at –20°C. Avoid repeated freeze-thaw cycles.

Specificity / Sensitivity

SARS-Cov-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb recognizes an epitope in the receptor binding domains (RBDs) of SARS-CoV-2 and SARS-CoV spike proteins. SARS-CoV-2 Spike Protein (CR3022 Chimeric) Mouse IgG2a mAb has been reported to bind to both wild-type and P462L-mutant versions of the SARS spike protein. The epitope is only accessible in the "open" conformation of the spike protein (10-13).

Species Reactivity:

Virus

Source / Purification

Monoclonal antibody was derived from a monoclonal antibody generated semi-synthetically from a patient infected with SARS-CoV (14).

Background

The cause of the COVID-19 pandemic is a novel and highly pathogenic coronavirus, termed SARS-CoV-2 (severe acute respiratory syndrome coronavirus-2). SARS-CoV-2 is a member of the Coronaviridae family of viruses (1). The genome of SARS-CoV-2 is similar to other coronaviruses, and is comprised of four key structural proteins: S, the spike protein, E, the envelope protein, M, the membrane protein, and N, the nucleocapsid protein (2). Coronavirus spike proteins are class I fusion proteins and harbor an ectodomain, a transmembrane domain, and an intracellular tail (3,4). The highly glycosylated ectodomain projects from the viral envelope surface and facilitates attachment and fusion with the host cell plasma membrane. The ectodomain can be further subdivided into host receptor-binding domain (RBD) (S1) and membrane-fusion (S2) subunits, which are produced upon proteolysis by host proteases at S1/S2 and S2’ sites. S1 and S2 subunits remain associated after cleavage and assemble into crown-like homotrimers (2,4). In humans, both SARS-CoV and SARS-CoV-2 spike proteins utilize the angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) protein as a receptor for cellular entry (5-7). Spike protein subunits represent a key antigenic feature of coronavirus virions, and therefore represent an important target of vaccines, novel therapeutic antibodies, and small-molecule inhibitors (8,9).

  1. Zhou, P. et al. (2020) Nature 579, 270-3.
  2. Tortorici, M.A. and Veesler, D. (2019) Adv Virus Res 105, 93-116.
  3. Li, F. et al. (2006) J Virol 80, 6794-800.
  4. Li, F. (2016) Annu Rev Virol 3, 237-61.
  5. Shang, J. et al. (2020) Nature 581, 221-4.
  6. Wrapp, D. et al. (2020) Science 367, 1260-3.
  7. Yan, R. et al. (2020) Science 367, 1444-8.
  8. Yuan, Y. et al. (2017) Nat Commun 8, 15092.
  9. Amanat, F. and Krammer, F. (2020) Immunity 52, 583-9.
  10. ter Meulen, J. et al. (2006) PLoS Med 3, e237.
  11. Tian, X. et al. (2020) Emerg Microbes Infect 9, 382-5.
  12. Yuan, M. et al. (2020) Science 368, 630-3.
  13. Joyce, M.G. et al. (2020) bioRxiv, 03.15.992883.
  14. van den Brink, E.N. et al. (2005) J Virol 79, 1635-44.

Pathways & Proteins

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