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タンパク質の折り畳みと凝集

多くの神経変性疾患の特性の1つとして、折り畳まれていない、あるいは誤った折り畳みを受けたタンパク質の蓄積が挙げられ、これは細胞毒性の原因となる神経原線維変化やプラーク形成を引き起こします。これらのタンパク質凝集体は、アルツハイマー病、パーキンソン病、ハンチントン病、筋萎縮性側索硬化症に関連しているため、これらの凝集体を形成することが知られているタンパク質の産生やプロセシングに必要なメカニズムを明らかにする研究への関心が高まっています。タンパク質の凝集体形成を標的とした新しい治療法を開発する上での課題として、作用メカニズムに関する知識が不十分であることや、症状の早期診断や治療への応答をモニタリングするためのバイオマーカーが不足していることなどが挙げられます。

以下の標的から始めませんか?

β-Amyloid

β-Amyloid (Aβ) はアルツハイマー病患者の脳にみられるアミロイド斑の主要な構成成分となるペプチドです。このペプチドはアミロイド前駆体タンパク質 (APP) がβ-Secretaseやγ-Secretaseによって切断されることで形成されます。

β-Amyloid (D54D2) XP<sup>®</sup> Rabbit mAb #8243

β-Amyloid (D54D2) XP® Rabbit mAb #8243: パラフィン包埋ヒトアルツハイマー病脳を、β-Amyloid (D54D2) XP® Rabbit mAb (緑) およびTau (Tau46) Mouse mAb #4019 (赤) を用いて免疫蛍光染色し、共焦点顕微鏡で観察しました。DRAQ5® #4084を用いてDNAを染色し、青の疑似カラーで示しました。

リン酸化Tau (Thr205)

正常な細胞条件下で、Tauは特に軸索において微小管形成を促進し安定化します。TauのThr205のリン酸化は神経原線維変化でよく研究されており、アルツハイマー病の初期ステージでは低レベル、後期ステージでは高レベルになることが分かっています。

製品
Phospho-Tau (Thr205) (E7D3E) Rabbit mAb #49561 – W, IP, IHC-P, IF-F
Phospho-Tau (Thr205) (E7D3E) Rabbit mAb #49561

Phospho-Tau (Thr205) (E7D3E) Rabbit mAb #49561: パラフィン包埋ヒトアルツハイマー病脳を、非リン酸化Tau (Thr205) ペプチド (左) あるいはリン酸化Tau (Thr205) ペプチドの存在下で、 Phospho-Tau (Thr205) (E7D3E) Rabbit mAbを用いて免疫組織化学染色で解析しました。

α/β-synuclein

α/β-Synucleinは、常染色体優性遺伝性パーキンソン病のいくつかの家系で変異が観察されたことで注目を集めました。α/β-Synucleinは生体膜の安定性や代謝回転を調節するといわれていますが、正常な細胞機能ははっきりしていません。α/β-Synucleinの変異は家族性パーキンソン病の早期発症に関与しています。

製品
α-Synuclein (D37A6) XP® Rabbit mAb #4179 – W, IP, IHC-P, IF-F
α-Synuclein (D37A6) XP<sup>®</sup> Rabbit mAb #4179

α-Synuclein (D37A6) XP® Rabbit mAb #4179: 正常なラットの小脳、海馬、線条体を、α-Synuclein (D37A6) XP®Rabbit mAb # (緑) を用いて免疫蛍光染色し、共焦点顕微鏡で観察しました。DRAQ5® #4084を用いてDNAを染色し、青の疑似カラーで示しました。

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