AcylScan™ - アシル化プロテオミクス

マウス (野生型、SirT5ノックアウト型) の肝臓ペプチドにおけるリジンのアシル化プロファイリング：ベン図はここに示した4種類のアシル化特異的抗体を用いて同定された修飾部位の重複度を示しています。下表の「参考データ」より、完全なデータセットをご覧いただけます。

リジン残基は、側鎖のε-アミノ基が正電荷を帯びており、ここに様々な翻訳後修飾 (PTM) を受けます。アシル基は、代謝中間体であるアセチルCoA、スクシニルCoA、マロニルCoA、グルタリルCoA、ブチリルCoA、プロピオニルCoA、クロトニルCoAから転移し、正電荷を帯びたリジンを中和して構造を変化させ、基質タンパク質の機能に影響を及ぼします。アシル化により制御される細胞機能には、細胞周期の制御、ミトコンドリア代謝、細胞骨格の制御、タンパク質間相互作用などがあります。

AcylScan™ 技術によるアシル化プロテオミクスでは、CST独自のアセチルリジン (Ac-K)、グルタリルリジン (Glut-K)、マロニルリジン (Mal-K)、プロピオニルリジン (Prop-K)、スクシニルリジン (Succ-K) 抗体を用い、LC-MS/MS解析の前に、トリプシン消化したサンプルからそれぞれのアシル化修飾を含むペプチドを濃縮します。

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