N-Terminal AcetylScan®プロテオミクス

タンパク質N末端のアセチル化は普遍的な翻訳後修飾 (PTM) で、典型的には新たに翻訳されたタンパク質で起こる修飾ですが、タンパク質の新規合成とは無関係に起こる場合もあります。N末端のアセチル化は、バクテリアから高等真核生物まで保存された修飾です。この修飾は、N末端アセチルトランスフェラーゼ (NAT) 酵素群によって触媒されます。一部のNATファミリーメンバーは、新生ポリペプチドのN末端開始メチオニンを修飾しますが、開始メチオニンが切除された後に露出したN末端をアセチル化するものもあります。N末端アセチル化は、タンパク質の局在、タンパク質間相互作用、タンパク質安定性などのプロセスを制御します。また、NATはがんや神経変性疾患、その他ヒトの遺伝性の致死性疾患にも関与しています。

N-AcetylScan^®技術によるN末端アセチル化プロテオミクスでは、CST独自のN末端アセチル (N-AC) 抗体を用いて、プロテアーゼ消化サンプルからN末端アセチル化修飾を含むペプチドを濃縮します。CSTのN末端アセチル化抗体は、ELISA、ウェスタンブロット、PTMScan^®テストなどで綿密な試験を行い、特異性や感度を厳密に確認しています。この抗体は、N末端アセチル化ペプチドのみを識別するために最適に設計・構築されています。

このモチーフロゴは、PTMScan^® N-Terminal Acetyl Motif Immunoaffinity Beadsを用いて免疫沈降した、マウス肝臓、脳、胚組織由来の839非冗長トリプシンペプチドを使用して、N-Terminal AcetylScan^® LC-MS/MS実験によって作成されました。このロゴは、このデータセットから算出した、N末端残基からの各位置のアミノ酸の相対頻度を表しています。

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