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F-Boxタンパク質ドメイン

タンパク質分解:F-Boxドメイン

ヒトSkp2のF-Boxドメイン

ドメイン結合および機能

F-Boxドメインは42–48個の保存されたアミノ酸残基からなるドメインで、F-Boxタンパク質のN末端にみられます。F-Boxタンパク質は、モジュラーE3ユビキチンリガーゼ複合体のアダプターとして機能し、リン酸化を介したユビキチン化の制御に重要な役割を果たします。F-BoxドメインはSKP1に結合し、これによってF-Boxタンパク質は、Rbx1、cdc53/Cul1、cdc34 (E2ユビキチン結合酵素) からなるユビキチンリガーゼ複合体コアにつながります。F-Boxタンパク質のC末端部分もまた、標的となる基質としばしばリン酸化依存的に相互作用する、様々なモジュラードメインから構成されます。

構造の参考文献

  1. Schulman, B.A. et al. (2000) Nature 408(6810), 381–386.

ドメインタンパク質の例

タンパク質分解:F-Boxドメイン

結合の例

F-Boxタンパク質ドメイン 結合パートナー C末端結合パートナー
Cdc4 (酵母) Skp1, Rbx1 Sic1、CDK阻害タンパク質
Grr1 (酵母) Skp1, Rbx1 Cyclin (CLN) 1,2
TrCp (酵母) Skp1, Rbx1 IΚB、NF-ΚB調節因子
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