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タンパク質フォールディング

分子シャペロンの七つのファミリー (低分子HSP (sHSP)、HSP10、HSP40、HSP60、HSP70、HSP90、HSP100) に属するヒートショックタンパク質 (HSP) は、細胞のストレス耐性とアクチン構造において中心的な役割を担っています。HSPは、タンパク質の適切なフォールディング (折りたたみ) や、フォールディング異常があるタンパク質の認識、そして再フォールディングに関与します。HSPは、熱、低酸素状態、栄養不足、フリーラジカル、毒性物質、虚血、紫外線など、様々な環境ストレスによって、その発現が誘導されます。HSP27はsHSPファミリーの一つで、p38 MAPキナーゼ経路の活性化の結果として、MAPKAPK-2によって、Ser15、Ser78、Ser82がリン酸化されます。HSP27のリン酸化と密度の上昇は、アクチンの重合と再構築に関与しています。HSP70とHSP90は、変性タンパク質と相互作用することで不可逆的な凝集を防ぎ、ATP依存的、およびシャペロン補助因子依存的に基質の再フォールディングを触媒します。HSP70には新たに合成されたタンパク質や変性したタンパク質などを含む様々な基質がありますが、HSP90には限られた種類の基質しかなく、その多くがシグナル伝達分子です。HSP70とHSP90はまた、核内でのホルモンやシグナル伝達分子の成熟や不活性化にも不可欠です。

タンパク質フォールディング

参考文献

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  5. Ghayour-Mobarhan M, Saber H, Ferns GA (2012) The potential role of heat shock protein 27 in cardiovascular disease. Clin. Chim. Acta 413(1-2), 15–24.
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