Render Target: STATIC
Render Timestamp:
6/18/2026, 11:52:45 PM EDT
6/19/2026, 3:52:45 AM UTC
Commit: a854f3e2d877b833e27badd637de63a8a4794b83
XML generation date: 2026-03-04 16:12:53.324
Product last modified at: 2026-03-20T08:06:38.181Z
Cell Signaling Technologyロゴ - Extra Large
注目情報を見る >>
1% for the planet logo
PDP - Template Name: Antibody Sampler Kit
PDP - Template ID: *******4a3ef3a
  1. Products /
  2. Primary Antibodies /
  3. ER and Golgi-Associated Marker Proteins Antibody Sampler Kit

ER and Golgi-Associated Marker Proteins Antibody Sampler Kit #12718

    Product Information

    Kit Usage Information

    Protocols

    Product Description

    The ER and Golgi-Associated Marker Proteins Antibody Sampler Kit contains reagents to examine proteins that help regulate protein folding and vesicle trafficking. This kit includes enough antibody to perform two western blot experiments with each primary antibody.

    Background

    Secretory and transmembrane proteins are synthesized on polysomes and translocate into the endoplasmic reticulum (ER) where they are often modified by the formation of disulfide bonds, amino-linked glycosylation, and folding. The ER contains a pool of molecular chaperones to help proteins fold properly. Calnexin is a calcium-binding, ER membrane protein that ensures proper protein folding by retaining newly synthesized glycoproteins within the ER l (1-3). The specificity of calnexin for a subset of glycoproteins is defined by a lectin site, which binds an early oligosaccharide intermediate on the folding glycoprotein (3). Many secretory proteins require the formation of intra- or inter-molecular disulfide bonds to reach their native conformation (4). Protein disulfide isomerase (PDI) catalyzes the formation and isomerization of disulfide bonds during oxidative protein folding (5). The ER-protein Ero1 oxidizes PDI through disulfide exchange, which is followed by PDI-catalyzed disulfide bond formation in folding proteins (6). The ER stress protein 72 (ERp72) contains three thioredoxin homology domains and plays a role in the formation and isomerization of disulfide bonds (7,8).

    The tumor-associated antigen RCAS1 negatively regulates cytotoxic T lymphocyte (CTL) cytolytic activity, which impacts vesicle formation, secretion, and protein glycosylation (9-12). Overexpression of RCAS1 impairs CTL cytolytic function by negatively regulating trans-Golgi to secretory lysosome protein trafficking, leading to a delay in ER to Golgi vesicle transport and mislocalization of ER quality control and glycosylation proteins. As a result, RCAS1 induces deposition of tumor-associated glycan antigens on the cell surface, which may contribute to tumor pathogenesis through the mediation of adhesion, invasion, and metastasis (13,14). Syntaxin 6 is a ubiquitously expressed S25C family member of the SNARE proteins (15,16) that is localized to the trans-Golgi and within endosomes. It regulates membrane trafficking by partnering with a variety of other SNARE proteins (17-19) and is involved in the regulation of GLUT4 trafficking, neutrophil exocytosis, and granule secretion (20-22).
    1. Rajagopalan, S. et al. (1994) Science 263, 387-90.
    2. Bergeron, J.J. et al. (1994) Trends Biochem Sci 19, 124-8.
    3. Williams, D.B. (2006) J Cell Sci 119, 615-23.
    4. Huppa, J.B. and Ploegh, H.L. (1998) Cell 92, 145-8.
    5. Ellgaard, L. and Ruddock, L.W. (2005) EMBO Rep 6, 28-32.
    6. Tu, B.P. and Weissman, J.S. (2004) J Cell Biol 164, 341-6.
    7. Mazzarella, RA et al. (1990) J Biol Chem 265(2), 1094-101.
    8. Satoh, M et al. (2005) Cell Stress Chaperones 10(4), 278-84
    9. Rüder, C. et al. (2009) J Clin Invest 119, 2184-203.
    10. Reimer, T.A. et al. (2005) BMC Cancer 5, 47.
    11. Wolf, J. et al. (2010) FASEB J 24, 4000-19.
    12. Engelsberg, A. et al. (2003) J Biol Chem 278, 22998-3007.
    13. Bock, J.B. et al. (2001) Nature 409, 839-41.
    14. Bock, J.B. et al. (1996) J Biol Chem 271, 17961-5.
    15. Wendler, F. and Tooze, S. (2001) Traffic 2, 606-11.
    16. Bock, J.B. et al. (1997) Mol Biol Cell 8, 1261-71.
    17. Mallard, F. et al. (2002) J Cell Biol 156, 653-64.
    18. Perera, H.K. et al. (2003) Mol Biol Cell 14, 2946-58.
    19. Shewan, A.M. et al. (2003) Mol Biol Cell 14, 973-86.
    20. Martín-Martín, B. et al. (2000) Blood 96, 2574-83.
    21. Wendler, F. et al. (2001) Mol Biol Cell 12, 1699-709.
    22. Kuliawat, R. et al. (2004) Mol Biol Cell 15, 1690-701.

    Alternate Names

    Calnexin; ERp72; PDI; RCAS1; Syntaxin 6

    Database Links

    UniProt ID: P07237 , P27824 , O43752 , O00559 , P13667


    Entrez-Gene Id: 5034 , 821 , 10228 , 9166 , 9601


    使用に関する制限

    法的な権限を与えられたCSTの担当者が署名した書面によって別途明示的に合意された場合を除き、CST、その関連会社または代理店が提供する製品には以下の条件が適用されます。お客様が定める条件でここに定められた条件に含まれるものを超えるもの、または、ここに定められた条件と異なるものは、法的な権限を与えられたCSTの担当者が別途書面にて受諾した場合を除き、拒絶され、いかなる効力も効果も有しません。

    研究専用 (For Research Use Only) またはこれに類似する表示がされた製品は、 いかなる目的についても FDA または外国もしくは国内のその他の規制機関により承認、認可または許可を受けていません。 お客様は製品を診断もしくは治療目的で使用してはならず、また、製品に表示された内容に違反する方法で使用してはなりません。 CST が販売または使用許諾する製品は、エンドユーザーであるお客様に対し、使途を研究および開発のみに限定して提供されるものです。 診断、予防もしくは治療目的で製品を使用することまたは製品を再販売 (単独であるか他の製品等の一部であるかを問いません) もしくはその他の商業的利用の目的で購入することについては、CST から別途許諾を得る必要があります。 お客様は以下の事項を遵守しなければなりません。(a) CST の製品 (単独であるか他の資材と一緒であるかを問いません) を販売、使用許諾、貸与、寄付もしくはその他の態様で第三者に譲渡したり使用させたりしてはなりません。また、商用の製品を製造するために CST の製品を使用してはなりません。(b) 複製、改変、リバースエンジニアリング、逆コンパイル、 分解または他の方法により製品の構造または技術を解明しようとしてはなりません。また、 CST の製品またはサービスと競合する製品またはサービスを開発する目的で CST の製品を使用してはなりません。(c) CST の製品の商標、商号、ロゴ、特許または著作権に関する通知または表示を除去したり改変したりしてはなりません。(d) CST の製品をCST 製品販売条件(CST’s Product Terms of Sale) および該当する書面のみに従って使用しなければなりません。(e) CST の製品に関連してお客様が使用する第三者の製品またはサービスに関する使用許諾条件、 サービス提供条件またはこれに類する合意事項を遵守しなければなりません。

    For Research Use Only. Not for Use in Diagnostic Procedures.
    Cell Signaling Technology is a trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
    U.S. Patent No. 7,429,487, foreign equivalents, and child patents deriving therefrom.
    All other trademarks are the property of their respective owners. Visit our Trademark Information page.